Chúng ta đã biết ăn uống lành mạnh đóng một vai trò quan trọng trong phòng ngừa và điều trị bệnh. Vì vậy, các nhà khoa học không ngừng nghiên cứu hoạt tính sinh lý của các hợp chất sinh học từ thực phẩm; đặc biệt là các peptide hoạt tính sinh học từ protein thực phẩm đóng vai trò tạo phản ứng sinh lý tích cực trong cơ thể dựa trên các thành phần dinh dưỡng cơ bản của chúng trong việc cung cấp nitơ và axit amin thiết yếu. Các peptide hoạt tính sinh học đã được chứng minh có vai trò quan trọng trong việc ngăn ngừa các bệnh liên quan đến lối sống như tăng huyết áp, chống oxy hóa và viêm nhiễm. Hiện nay, nhiều peptide có hoạt tính sinh học khác nhau đã được phát hiện. Các nhà khoa học đã chứng minh, hầu hết peptide có hoạt tính sinh học chứa từ 2-9 axit amine. Trong số peptide có hoạt tính sinh học, cáp peptide có tác dụng hạ huyết áp dựa trên cơ chế ức chế men chuyển (angiotensin-converting enzyme, ACE), ức chế renin và tác dụng chặn kênh canxi là phổ biến nhất.

Nguồn peptide hoạt tính sinh học có nguồn gốc từ thực phẩm chủ yếu từ protein trong chế độ ăn uống (sữa, thịt, trứng và đậu tương). Hiện nay, Sipola và cộng sự đã chứng minh rằng việc sử dụng tripeptide (Ile-Pro-Pro và Val-Pro-Pro) trong thời gian dài (12 tuần) hoặc cho chuột mắc bệnh huyết áp cao tự phát sử dụng sản phẩm sữa chua có chứa nhóm tripeptide này từ 12 đến 20 tuần đều làm giảm đáng kể huyết áp tâm thu (SBP) tương ứng 12 hoặc 17 mmHg. Ngoài ra, Val-Tyr được tìm thấy từ dịch thủy phân cơ cá mòi có tác dụng hạ huyết áp lâm sàng đáng kể ở những đối tượng tăng huyết áp nhẹ sau khi dung nạp vào cơ thể. Trp-His và His-Arg-Trp đã được chứng mình có khả năng chặn các kênh Ca2+. Vallabha và cộng sự đã tìm ra các peptide bao gồm Leu-Ile, Leu-Ile-Val, Leu-Ile-Val-Thr, và Leu-Ile-Val-Thr-Gln từ dịch thủy phân đậu nành có hoạt tính ức chế men chuyển. Một loạt các oligopeptide Phe-Asp-Ser-Gly-Pro-Ala-Gly-Val-Leu và Asn-GlyPro-Leu-Gln-Ala-Gly-Gln-Pro-Gly-Glu-Arg từ mực; Asp-Ser-Gly Val-Thr, Ile-Glu-Ala-Glu-Gly-Glu, Asp-Ala-Gln-Glu-Lys-Leu-Glu, Glu-GluLeu-Asp-Asn-Ala-Leu-Asn và Val-Pro-Ser-Ile Asp-Asp-Gln-Glu-Glu-Leu-Met trong các sản phẩm thủy phân được tạo ra từ protein của lợn được tìm thấy có hoạt tính chống oxy hóa. Các peptide khác được chứng minh là có các hoạt tính trong việc ngăn ngừa các bệnh liên quan đến lối sống được tóm tắt trong bảng dưới đây.

Bảng 1.  Vai trò của peptide có hoạt tính sinh học từ protein thực phẩm

Nguồn

Phương pháp chế biến

Peptides

Hoạt tính

Sardine

Thủy phân

Val-Tyr, Met-Phe, Arg-Tyr, Met
Tyr, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Ile-Tyr,
Val-Phe, Gly-Arg-Pro, Arg-Phe
His, Ala-Lys-Lys, Arg-Val-Tyr

Ức chế men chuyển ACE

Đậu nành

Thủy phân

Leu-Ile, Leu-Ile-Val, Leu-Ile-Val
Thr, Leu-Ile-Val-Thr-Gln

Ức chế men chuyển ACE

Milk

Lên men

Ile-Pro-Pro, Val-Pro-Pro

Hạ huyết áp

Buckwheat

Thủy phân

Val-Lys, Tyr-Gln, Tyr-Gln-Tyr,
Pro-Ser-Tyr, Leu-Gly-Ile, Ile-Thr
Phe, Ile-Asn-Ser-Gln

Ức chế men chuyển ACE

Mực

Thủy phân bởi enzyme trypsin

Phe-Asp-Ser-Gly-Pro-Ala-Gly-Val
Leu, Asn–Gly-Pro-Leu-Gln-Ala
Gly-Gln-Pro-Gly-Glu-Arg

Chống oxi hóa

Porcine
myofibrillar
proteins

Enzymatic
hydrolysis

Asp-Ser-Gly-Val-Thr, Ile-Glu-Ala
Glu-Gly-Glu, Asp-Ala-Gln-Glu
Lys-Leu-Glu, Glu-Glu-Leu-Asp
Asn-Ala-Leu-Asn, Val-Pro-Ser-Ile
Asp-Asp-Gln-Glu-Glu-Leu-Met

Chống oxi hóa

Đậu nành tách béo

Thủy phân nhiệt

X-Met-Leu-Pro-Ser-Tyr-Ser-Pro
Tyr

Chống ung thư

Glycinin đậu nành

Thủy phân

Leu-Pro-Tyr-Pro-Arg

Giảm cholesterol huyết

β-conglycinin đậu nành

Thủy phân

Soymetide-13: Met-Ile-Thr-Leu
Ala-Ile-Pro-Val-Asn-Lys-Pro-Gly
Arg
Soymetide-9: Met-Ile-Thr-Leu-Ala
Ile-Pro-Val-Asn
Soymetide-4: Met-Ile-Thr-Leu

Tăng miễn dịch (nghiên cứu in vitro)

Conglycinin đậu nành

Thủy phân

Val-Asn-Pro-His-Asp-His-Gln
Asn, Leu-Val-Asn-Pro-His-Asp
His-Gln-Asn, Leu-Leu-Pro-His
His, Leu-Leu-Pro-His-His

Chống oxi hóa

Trước đây, người ta tin rằng các protein thực phẩm sau ăn được thủy phân hoàn toàn thành các axit amin, sau đó được hấp thụ từ ruột non vào máu thông qua các hệ thống vận chuyển axit amin cho đến khi Newey và Smyth đã cung cấp bằng chứng chứng minh rằng dipeptide có thể được hấp thụ trực tiếp vào máu. Sau đó, một số nhà nghiên cứu tìm thấy hệ thống vận chuyển trong dịch nhầy (PepT1) của ruột non có khả năng vận chuyển di-tripeptide từ ruột non vào máu nhờ sự trao đổi proton. PepT1 được cấu tạo bởi 708 axit amin. PepT1 chịu trách nhiệm chính trong việc vận chuyển đặc hiệu nhóm di-/tripeptide. Tại các tế bào biểu mô ruột, một số peptide nhỏ (di-/tripeptide) có thể được vận chuyển hoàn toàn qua màng chất vận chuyển PepT1, những peptide khác bị thủy phân thành axit amin tự do bởi hệ enzyme peptidase trong đường ruột và hoặc huyết tương, và được giải phóng vào hệ tuần hoàn nhờ hệ thống vận chuyển axit amin nằm ở màng đáy ruột non (Hình 1). Một loạt các oligopeptide như Arg-Val-Pro-Ser-Leu, LysVal-Leu-Pro-Val-Pro và Gly-Gly-Tyr-Arg được chứng minh có vai trò hạ huyết áp và có thể vận chuyển qua nút thắt của ruột (tight jucntion, TJ). Các kết quả nói trên ngụ ý rằng, các peptide có hoạt tính sinh học phải được hấp thụ hoàn toàn mà không bị thủy phân protease để đến được các cơ quan đích và phát huy tác dụng sinh học của chúng. Gần đây, một nghiên cứu của Vũ Thị Hạnh và cộng sự lần đầu tiên chứng minh rằng tripeptide Gly-Sar-Sar, tetrapeptide GlySar-Sar-Sar và pentapeptide Gly-Sar-Sar-Sar-Sar có khả năng hấp thu trực tiếp từ ruột non vào máu và mức độ hấp thu phụ thuộc vào độ dài của phân tử peptide  Gly-SarSar> Gly-Sar-Sar-Sar> Gly-Sar-Sar-Sar-Sar. Ngoài ra, nghiên cứu cũng chỉ ra tất cả peptide nói trên không bị thủy phân bởi hệ enzyme protease trọng ruột non của chuột trong quá trình hấp thu

leftcenterrightdel
 

Tài liệu trích dẫn:

1. Vu Thi Hanh, Weilin Shen, Mitsuru Tanaka, Aino Siltari Korpela, Toshiro Matsui (2017). Effect of Aging on the asorption of snall peptides in spontaneously hypertensive rats. Journal of Agricultural and Foos Chemistry, 65 (29), 5935-5943.

2. Weilin Shen and  Toshiro Matsui (2017). Current knowledge of intestinal absorption of bioactive peptides. Food and Function, 8, 4306-4314.

3. Lourdes Amigo and Blanca Hernández-Ledesma (2020). Current Evidence on the Bioavailability of Food Bioactive Peptides. Molecules, 25, 1-36